Le blé est la céréale la plus utilisée dans la nourriture dans le monde entier. Le complexe structurel primaire de protéines dans le blé est appelé gluten, les gliadines et les glutenines étant deux des composantes potentiellement nocives chez les sujets avec un terrain génétique particulier. Quand certaines personnes avec le gène DQ2 et/ou DQ8 HLA sont exposées au gluten ou aux prolamines contenus dans la nourriture, ils développent une maladie cœliaque qui est une entéropathie d’origine immune. Cette maladie affecte des personnes symptomatiques mais aussi asymptomatiques, incluant celles avec un diabète de type I, des maladies auto-immunes, une déficience en immunoglobuline A, et les proches au premier degré des personnes avec la maladie. La prévalence de la maladie est de 1 sur 300 à 1 sur 500 dans l'Europe du nord.
Les patients qui nécessitent des biopsies intestinales pour confirmer le diagnostic sont identifiés avec l’aide d’un test sérologique des auto-anticorps anti-endomysium (EMA) et l’anti-tissu transglutaminase 2 (anti-tTG2) qui sont extrêmement sensibles et spécifiques.
Le gluten n’est pas complètement digéré dans l’intestin. La gliadine non dégradée est transportée depuis l’intestin grêle jusqu’au gros intestin où résident des microorganismes (Lactobacillus, Streptococcus, Staphylococcus, Clostridium, et Bifidobacterium) capables de métaboliser la gliadine. Il a été montré que dans le cas de la maladie coeliaque, la flore intestinale avec des effets protecteurs (Bifidobacteria, Firmicutes, Lactobacilli, et Streptococceae) est numériquement réduite. Par contre, il y a prolifération de bactéries Gram-négatives (Bacterioidetes, Bacteroides fragilis, Prevotella, E. coli, Proteobacteria, Haemophilus, Serratia, Klebsiella) qui ont des effets plutôt pathogènes en induisant une sécrétion importante de cytokines TH-1 pro-inflammatoires. On observe aussi une augmentation de bactéries à bâtonnets comme Clostridium, Prevotella, Actinomyces. De manière claire, la dysbiose observée dans la maladie cœliaque se caractérise par une augmentation des espèces Gram-négatives et Bacteroidetes à effets pro-inflammatiores et une diminution de Bifidobacteria et Lactobacillus qui sont capables de métaboliser le gluten pour le rendre moins allergénique.
Le glyphosate a été montré capable de modifier la flore intestinale en éliminant préférentiellement les Bifidobacteries et les Lactobacilles à rôle protecteur et favorisant une prolifération de Clostridium difficile à effets pathogènes.
Ces observations ont conduit au traitement de la maladie cœliaque par l’utilisation de pre- et probiotiques pour modifier le microbiome et rétablir l’équilibre perturbé par la dysbiose..
Le glyphosate a été montré capable d’inhiber les enzymes du cytochrome P450 qui sont en charge de la détoxification de toxines environnementales, en activant la vitamine D3, en catabolisant la vitamine A et en maintenant la production d’acide biliaire et les besoins en sulfate de l’intestin. Des déficiences en fer, cobalt, molybdène, cuivre et d’autres métaux rares que l’on trouve dans la maladie cœliaque peuvent être attribuées à la capacité très forte du glyphosate à chélater ces éléments. Les déficiences en tryptophane, tyrosine, methionine et sélenométhionine associées à la maladie cœliaque correspondent à la déplétion de ces amino-acides connue comme un effet du glyphosate. Les patients atteints de la maladie cœliaque ont un risque accru pour le lymphome non hodgkinien qui a aussi été impliqué dans l’exposition au glyphosate. Le problèmes de la reproduction associés à la maladie cœliaque, tels que l’infertilité, les fausses couches, les défauts de naissance peuvent également être expliqués par le glyphosate.
En conclusion, la plupart des caractéristiques de la maladie cœliaque peuvent être expliquées par les propriétés bien connues du glyphosate :
- Effets sur la voie shikimate du microbiote
- Altération de l’équilibre entre bactéries pathogènes et bénéfiques
- Chélation des métaux de transition ainsi que du soufre et du sélénium
- Inhibition des enzymes du cytochrome P450